Tvorba názvů enzymů: Pravidla a konvence

Enzymy, biokatalyzátory nezbytné pro téměř všechny metabolické reakce v živých organismech, hrají klíčovou roli v biochemických procesech. Jejich názvosloví, ač se může zdát složité, se řídí určitými pravidly a konvencemi, které umožňují jednoznačnou identifikaci a klasifikaci. Tento článek se zaměřuje na systematický přehled tvorby názvů enzymů, od historických triviálních pojmenování až po moderní systémové názvosloví.

Historický vývoj názvosloví enzymů

V počátcích výzkumu enzymů byla jména enzymů odvozována spíše intuitivně. Prvním objeveným enzymům dávali výzkumníci jména, kterými se snažili popsat jejich funkci nebo materiál, z něhož enzym izolovali. Tak vznikla pojmenování jako pepsin, trypsin a ptyalin. Tato jména, označovaná jako triviální, se často používala a udržela dodnes.

Tři úrovně názvosloví enzymů

Názvosloví enzymů lze rozlišit na třech úrovních:

  • Triviální názvy: Vycházejí často z náhodných souvislostí spojených s objevem daného enzymu. Příkladem jsou pepsin, trypsin, thrombin a elastasa (EC 3.4.21.36; EC 3.4.21.71). V běžné komunikaci se spíše než systematické názvy používají názvy triviální. Jsou kratší, lépe se pamatují a neobsahují znaky, které nelze vyslovit. Pro tvorbu triviálních názvů nejsou žádná pravidla, často však tyto názvy popisují substrát a typ reakce (např. alaninaminotransferáza). Používají se také některé historické triviální názvy (např. trypsin).
  • Doporučené názvy: Tvoří se názvem substrátu, typem reakce a příponou -asa, např. alkoholdehydrogenasa, glukosaoxidasa, alaninaminotransferasa (EC 2.6.1.2), alaninracemasa (EC 5.1.1.1).
  • Systematické názvy: Vytvářejí se podle daných pravidel Mezinárodní unie pro čistou a aplikovanou chemii (IUPAC) a Mezinárodní unie biochemie a molekulární biologie (IUBMB). Je založeno (až na výjimky) pouze na účinkové specifitě a substrátové specifitě enzymů a vychází z rozdělení enzymů do šesti tříd. Vedle tohoto jednoznačného a vysoce informativního názvosloví má každý enzym ještě své katalogové číslo (EC). Ani systematické názvy enzymů nejsou jednoznačné - v přírodě často najdeme několik různých enzymů, které jsou produkty různých genů, katalyzují však stejnou reakci. Jde o tzv. izoformy enzymů, čili izoenzymy.

EC číslo: Jednoznačná identifikace enzymů

Jediným jednoznačným označením konkrétního enzymu je jeho kódové číslo podle tzv. EC (Enzyme Commission) systému. EC číslo se skládá ze zkratky EC a čtyř čísel oddělených tečkami. První číslo je tzv. třída enzymu, která udává typ katalyzované reakce. Následuje podtřída a podpodtřída, které dále charakterizují typ reakce a zúčastněné substráty.

Třídy enzymů podle EC čísel

Enzymy jsou rozděleny do 6 hlavních tříd podle typu reakce, kterou katalyzují:

Čtěte také: Návody na podzimní aktivity s dětmi

  1. Oxidoreduktasy: Katalyzují redoxní reakce (přenos elektronů).
  2. Transferasy: Katalyzují přenos funkčních skupin z jedné molekuly na druhou. Příkladem je reakce: přenos aminoskupiny (tj. aminotransferázy).
  3. Hydrolasy: Katalyzují hydrolýzu chemických vazeb (štěpení pomocí vody).
  4. Lyasy: Štěpí C-C, C-O, C-N a další vazby bez vstupu vody, často za vzniku dvojné vazby. Příklad: EC 4 - lyázy: štěpí C-C a C-N vazby bez vstupu vody.
  5. Isomerasy: Katalyzují izomerizační reakce (přeměna jednoho izomeru na druhý).
  6. Ligasy (Synthetasy): Katalyzují tvorbu vazeb mezi dvěma molekulami za současné hydrolýzy ATP nebo jiného nukleosidtrifosfátu. Např. některé translokasy vyžadují ATP; tato třída byla nově zavedena v r. 2018 jako 7. třída.

České názvosloví enzymů

České názvosloví enzymů vychází z práce České názvoslovné komise pro biochemii při ČSAV z první poloviny 70. let 20. století. V zásadě přejímá mezinárodní názvosloví, za zmínku stojí několik specifik vycházejících z obecných pravidel českého jazyka a oficiálního chemického názvosloví:

  • Podporuje užívání pojmu "enzymový" a vylučuje pojem "enzymatický", který "neodpovídá českému způsobu tvoření slov".
  • Jednoznačně doporučuje používání přípony -asa; příponu -áza připouští pouze "v populární literatuře" (v současnosti často v nechemicky, tedy zejména biologicky či medicínsky zaměřených textech).
  • Vyžaduje užívání názvů látek, jež odpovídají současnému anorganickému a organickému chemickému názvosloví, tedy v žádném případě ne glukóza (glukosa), etanol (ethanol) apod.
  • Doporučuje užívání jasně srozumitelných chemických vzorců jednoduchých látek (raději např. O2 místo kyslíku, CO2 místo oxidu uhličitého nebo NH3 místo amoniaku).
  • Kromě několika výjimek vyžaduje užívání jednoslovných názvů enzymů (viz výše uvedené doporučené názvy, ale také např. DNA-polymerasa či ribulosa-1,5-bisfosfátkarboxylasa/oxygenasa).

Faktory ovlivňující aktivitu enzymů

Aktivita enzymů je ovlivněna různými faktory, včetně teploty a pH.

  • Optimum pH: Hodnota pH roztoku, při níž má enzym nejvyšší aktivitu. Aktivita enzymu závisí na pH ze dvou důvodů: jednak pH ovlivňuje prostorové uspořádání enzymu.
  • Optimum teplotní: Teplota, při níž má enzym nejvyšší aktivitu. Působení teploty na aktivitu enzymu má dvojaký charakter. Obvykle při nižších (předdenaturačních) teplotách aktivita s rostoucí teplotou exponenciálně vzrůstá v souladu s Arrheniovou rovnicí; po překonání hodnoty teplotního optima však aktivita prudce klesá, neboť zde enzym ztrácí nativní strukturu (srov. denaturace). Hodnota zjištěného teplotního optima silně závisí na experimentálních podmínkách, zejména na době, po níž enzymová reakce probíhá.

Mechanismus působení enzymů

Mechanismus působení enzymů zahrnuje vazbu substrátu do aktivního centra enzymu, jeho přeměnu na produkt a desorpci produktu. Pro objasnění mechanismu vazby substrátu (zejména pro vysvětlení substrátové specifity enzymu) byl již před více než 100 lety navržen model zámku a klíče (enzym představuje zámek a substrát klíč, který komplementárně vyplní zámek). Později byl tento statický model doplněn o představu, že substrát a enzym se při interakci ovlivňují a vyvolávají jeden u druhého změny prostorového uspořádání na úrovni konformace (model indukovaného přizpůsobení). Zajímavé je zejména přizpůsobení enzymové makromolekuly obvykle mnohem menšímu substrátu (viz konformační dynamika). Naopak vazbou substrátu do vazebného místa se, zejména u konformačně nestabilních substrátů, stabilizuje jedna z jeho možných konformací. Vazbu substrátu na enzym charakterizuje substrátová konstanta, tj. disociační konstanta komplexu enzym-substrát. Vlastní katalytickou přeměnu zajišťuje několik málo katalytických skupin, které jsou součástí aktivního místa a jsou v přímém, stereochemicky přesně určeném kontaktu s navázaným substrátem; u složených enzymů zajišťují tuto funkci především prostetické skupiny nebo ionty kovů.

Mechanismus dvousubstrátových reakcí

Enzymy často katalyzují reakce, které zahrnují dva substráty (A a B), vedoucí ke vzniku dvou produktů (P a Q). Mechanismus těchto reakcí může být popsán dvěma hlavními modely:

  • Ping-pongový model: Enzym nejdříve (chemicky) reaguje s prvním substrátem (A), čímž vznikne první produkt (P) a enzym vystupuje z reakce pozměněn; v druhém kroku takto pozměněný enzym reaguje s druhým substrátem (B), regeneruje se a vznikne produkt Q. Tomuto modelu odpovídá většina reakcí enzymů s prostetickou skupinou.
  • Sekvenční model: Na enzym se postupně navážou oba substráty (A i B), za pomoci katalytických skupin enzymu proběhne jejich chemická přeměna a poté oddifundují oba produkty (P a Q).

Praktické využití enzymů

Enzymy v současné době nacházejí široké praktické uplatnění; používají se ve všech odvětvích potravinářského průmyslu, v textilním, papírenském a farmaceutickém průmyslu i v zemědělství; nejznámější aplikací je použití hydrolas v pracích prostředcích. Pro svou specifitu se využívají i pro účely analytické chemie, zejména pak v klinicko-biochemických laboratořích.

Čtěte také: Tvoření vánočních zvonečků

Čtěte také: Nápady pro vánoční tvoření

tags: #tvoření #enzymových #názvů #pravidla

Oblíbené příspěvky: